Урок по биологии на тему Белки

Тема урока: Функции белка.

Цели урока:

1. Образовательные:

   1. Формировать представления школьников о взаимосвязях строения молекул веществ с их функциями, на примере белков.

   2. Систематизировать и развивать знания учащихся о биохимических функциях белков в живых организмах.

   3. Углубить знания учащихся о ферментативной функции белков. Рассмотреть строение ферментов, механизма их действия, отличия белковых катализаторов от небелковых.

2. Развивающие:

   1. Развивать логического мышления школьников при установлении, умение учащихся анализировать, сравнивать, устанавливать взаимосвязь между строением и свойствами, делать выводы.

   2. Совершенствовать умения и навыки самостоятельной работы с учебником, с опорными конспектами, с научно - популярной литературой.

3. Воспитательная

   1. Продолжать развивать навыки и умения учащихся работать в группе командой, формируя мотивацию к успеху.

2. Формирование научного мировоззрения, четких предтавлений о роли биологии в овременном обществе

Тип урока: комбинативный.

Оборудование урока: мультимедийная презентация, раствор сульфата меди (II), гидроксида натрия, пероксида водорода, этанола, водный раствор яичного белка, молока, бусы, модель фермента, раздаточные карточки с заданиями, оценочные листы.

ПЛАН УРОКА

1. Постановка цели урока и актуализация опорных знаний.

2. Изучение нового материала.

3. Закрепление нового материала.

4. Д/з

ХОД УРОКА

1. Постановка цели урока и актуализация опорных знаний.

Жизнь - есть способ существования

белковых тел.

(Ф.Энгельс).

Учитель Какую информацию о веществах, можно получить из эпиграфа? (То, что эти вещества содержатся в живых организмах)

Как вы думаете, какие вещества являются основой жизни или способом существования живой материи? (Это белки)

На прошлом уроке мы начали изучать, что такое белки, узнали об их строении, свойствах, а на сегодняшнем уроке мы рассмотрим взаимосвязь строения белков с их функциями. Но прежде, чем изучать новый материал, мы повторим предыдущий.

Задания учащимся

1 Почему же эту группу веществ так назвали?

В 1728 году итальянец Беккари выделил клейковину из пшеничной муки, выяснил, что по своим свойствам она напоминала яичный белок, поэтому этот класс веществ он назвал белками.

В XIX в. голландец Мульдер, предложил второй термин для обозначения этой группы веществ - «протеин» (греч. «про'тос» - «первый», «важнейший»), чем хотел подчеркнуть важность этого вещества для процессов жизнедеятельности.

В 1888 году русский биохимик А.Я.Данилевский предположил, что белки состоят из остатков аминокислот, соединённых амидной или пептидной связью. Это было подтверждено в 1902 году немецким учёным Фишером.

Итак, было установлено, что белки - это сложные биополимеры с высокой молекулярной массой, мономерами которых являются остатки 20 различных аминокислот.

2 Состав и строение белков и аминокислот.

1.Все аминокислоты состоят из

1) Карбоксильной группы (кислотная -СООН- ) и аминогруппы (-NH₂ щелочные свойства), благодаря чему аминокислоты способны реагировать как с кислотами, так и с основаниями, проявляя амфотерность.

2)Радикал- та часть, по которой аминокислоты отличаются друг от друга

2. 1) Всего насчитывается 150-170 природных аминокислот.

2) 20 из них входит в состав белков:

• 8-незаменимых (не синтезируются в организме, а поступают с пищей). Биологическая ценность белков зависит от содержания этих аминокислот.

• Полузаменимые (мало синтезируются в организме.

• Заменимые (синтезируются в организме в достаточном количестве.

3)Суточная потребность взрослого человека в белке составляет примерно 80 - 100г. Белки и аминокислоты не накапливаются в виде запасных отложений, в этом отличие их от жиров и углеводов

4) Белок, построенный из 20 различных аминокислот, содержащий в цепи 100 аминокислотных остатков, может составить 10130 различных вариантов. Вот почему так разнообразны молекулы белков. Было выяснено, что они имеют несколько уровней структурной организации.

3 собрать модель структуры белка с помощью проволоки и бус.

1) Первичная структура. Аминокислоты соединяются между собой при помощи пептидной ковалентной связи (это очень прочная ковалентная связь, образующаяся за счёт карбоксильной и аминогруппы с выделением Н20 (реакция конденсации).

2) Вторичная структура - белковая нить закручена в виде спирали. Между группами СООН одного витка и NH2 другого образуются водородные связи.

3) Третичная структура - закрученная спираль, которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп. Такая структура поддерживается . -S-S- дисульфидными связями, гидрофобными взаимодействиями, электростатическими. Образует клубок (глобулы) или фибриллярные нитчатые структуры (например, миозин)

4) Четвертичная структура - белковые макромолекулами, соединяясь друг с другом образовывают крупные молекулы, состоящие из нескольких глобул (например, гемоглобин).

Итак, белки - это биополимеры, полипептиды, имеющие 4 уровня структурной организации. Свойства белка определяет первичная структура, но проявляют белки биологическую активность только при наличии третичной и даже четвертичной структур.

4. рассказать о свойствах белков.

1. Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент каталаза с легко изменяющейся структурой).

2. У белков встречается разнообразная форма молекул - от нитей вытянутых структур (фибрилл) например у миозина - белка мышечных волокон до шариков - глобул (гемоглобин) и т.д. Многие белки велики и по длине и по массе. Например, молекулярная масса инсулина 5700, а гемоглобина 65000.

3. Есть белки растворимые в воде (например, фибриноген) и нерастворимые (например, фибрин). Некоторые образуют коллоидные растворы.

4. Подвергаются гидролизу, образуя аминокислоты

Опыт Свёртывание белков

(Молоко +вода) 50мл+1 мл уксусной кислоты (р-р)= аминокислоты.

В результате гидролиза разрушается первичная структура белка, такой процесс осуществляется в желудке человека.

5. Для них характерна денатурация.

Опыт 1. Действие поваренной соли.

Белок (раствор) 1 - 2 мл + NaCl (раствор)= помутнение

Помутнение + вода = исчезновение мути, хотя и неполное.

Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других - происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.

Денатурация - потеря белком четвертичной, третичной и вторичной структуры без нарушения первичной, сопровождающаяся потерей активности. Она бывает обратимой (ренатурация)- 1 опыт, и необратимая, когда восстановление пространственной конфигурации невозможно (2 опыт).

III.Изучение нового материала

Структура и свойства любого вещества соответствуют выполняемой им функции, это характерно и для белков. Откройте свои тетради и запишите тему сегодняшнего урока: «Функции белков»

Учитель: Прочитайте соответствующий раздел учебника, рассмотрите дидактические карточки и заполните таблицу, охарактеризовав различные функции белков.

(Учащиеся заполняют таблицу «Функции белков», затем ее проверяют, окончательный вариант таблицы представлен ниже).

Таблица: « Функции белков»

Для лучшего понимания, что такое фермент сейчас вам объяснит механизм его действия так, как это сделал известный биохимик К.У.Линдерстрём-Ланг королю Дании Христиану Х.

У одного араба было трое сыновей. Перед смертью он завещал разделить его наследство 17белых верблюдов между ними следующим образом. Половину верблюдов он завещал старшему сыну, одну треть среднему, а одну девятую младшему. Но исполнить волю отца они не смогли, т.к.17 ни на 2, ни на 3, ни на 4 не делилось.

Но тут мимо них со своим чёрным облезлым верблюдом проходил дервиш. Сыновья попросили его помочь. Он согласился и отдал им своего верблюда. К своей огромной радости изумленные молодые люди смогли поделить наследство. 9 верблюдов получил старший сын, 6-средний и 2 верблюда досталось младшему. Но к своему удивлению они заметили, что верблюд учёного оказался лишний. И дервиш сказал: Отдайте мне назад моего верблюда, а то мне придется самому тащить книги через пустыню. Так вот чёрный верблюд подобен ферменту: ускорил процесс дележа наследства, сделал его возможным, а сам остался без изменений.

Давайте рассмотрим, строение и механизм действия ферментов.

1.Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска), или энзимы - это биологические катализаторы, которые ускоряют скорость химической реакции, но сам в процессе реакции не изменяется (не расходуется). Почти все ферменты - это белки (но не все белки - ферменты!).

2. Механизм действия ферментов

Ферментативный катализ основан на снижении энергетического барьера за счет образования промежуточных комплексов фермента с субстратом. Фермент ускоряет химический процесс, т.к. в его присутствии требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции

3. Строение ферментов

По строению ферменты могут быть

А) простыми белками. (только белковая часть)

Б) сложными белками белковая часть (апофермент) + небелковая часть - активатор (кофермент) = активный голофермент.

В белковой части ферментов содержатся активные центры, представляющие собой сочетание определенных аминокислотных остатков, строго ориентированных по отношению друг к другу. Активный центр взаимодействует с молекулой субстрата с образованием «фермент-субстратного комплекса». Затем «фермент-субстратный комплекс» распадается на фермент и продукт или продукты реакции.

Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э.Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, т.е. пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют (комплементарны) друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» - ферменту. Так, активный центр лизоцима (фермента слюны) имеет вид щели и по форме точно соответствует фрагменту молекулы сложного углевода бактериальной палочки, которая расщепляется под действием этого фермента.

В 1959 г. Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу назвали гипотезой «руки и перчатки» (гипотеза индуцированного взаимодействия). Этот процесс «динамического узнавания» - на сегодня наиболее распространенная гипотеза.

4. Отличия ферментов от небиологических катализаторов (сообщение учащегося)

1. Ферменты значительно эффективнее (в 10⁴-10⁹ раз). Так, единственная молекула фермента каталазы может расщепить за одну секунду 10 тыс. молекул токсичной для клетки перекиси водорода: 2Н₂О₂ --> 2H₂O + O₂, который возникает при окислении в организме различных соединений. Не будь катализатора, на это потребовалось бы около 3 млн. лет.

2. Высокая специфичность действия ферментов. Большинство ферментов действуют лишь на один или очень небольшое число «своих» природных соединений (субстратов). Специфичность ферментов отражает формула «один фермент - один субстрат». Благодаря этому в живых организмах множество реакций катализируется независимо.

3. Ферменты доступны тонкой и точной регуляции. Активность фермента может увеличиваться или уменьшаться при незначительном изменении условий, в которых он «работает».

4. Небиологические катализаторы в большинстве случаев хорошо работают лишь при высокой температуре. Ферменты же, присутствуя в клетках в малых количествах, работают при обычной температуре и давлении.

5. Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов образуют комплексы - биологический биохимический конвейер.

6. Многие ферменты способны регулироваться, т.е. «включаться» и «выключаться» (кроме амилазы слюны и ряда других пищеварительных ферментов).

Таким образом, ферменты обладают целым рядом преимуществ по сравнению с небиологическими катализаторами.

Классификация ферментов

Специфичность ферментов определяет их классификацию, в основе ее лежит тип катализируемых реакций.

Классификация ферментов

В 1961 году специальной комиссией международного биохимического союза была предложена систематическая номенклатура ферментов. Ферменты были подразделены на 6 групп в соответствии с общим типом реакции, которую они катализируют. Каждый фермент получил систематическое наименование, точно описывающее катализируемую им реакцию. Однако, поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными и сложными, каждому ферменту было присвоено рабочее название для повседневного употребления.

Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа катализируемой реакции и окончания -аза.

Например:

Лактат + дегидрогенизация + аза = лактатдегидрогеназа

Но для давно известных ферментов оставлены следующие названия, т.е. прежние названия пепсин, трипсин.

Группа

Катализируемая реакция

Оксидоредуктазы. 480 ферментов, большая роль в энергетических процессах

Катализирует реакции окисления - восстановления, перенос атомов H и O или электронов от одного к другому.

Трансферазы

Перенос определенных группы атомов от одного вещества к другому

Гидролазы. 460 ферментов, к ним относятся пищеварительные ферменты, входящие в состав лизосом и других органоидов, где они способствуют распаду более крупных биомолекул на простые

Реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта.

Лиазы. 230 ферментов, участвующих в регуляциях синтеза и распада промежуточных продуктов обмена

Ферменты, катализируемые реакции разрыва связей, в субстрате без присоединения воды или окисления.

Изомеразы. 80 ферментов

Ферменты, катализирующие превращения в пределах одной молекулы, они вызывают внутримолекулярные перестройки.

Лигазы (синтетазы) (около 80 ферментов)

Катализируемое соединение 2-х молекул с использованием энергии фосфатной связи, сопряжено с распадом АТФ.

4. Закрепление знаний

Сегодня мы выполним лабораторную работу по изучению каталитической

активности каталазы, как закрепление нового материала.

1. Лабораторная работа № 1: «Изучение каталитической активности фермента каталазы в живых тканях»

Оборудование: штативы, пробирки, 3%-ный раствор пероксида водорода, мясо, варённое и сырое, картофель, варённый и сырой, предметные и покровные стекла, пинцеты и пипетки.

Пероксид водорода (Н₂О₂₎ образуется в клетках растений и животных как побочный продукт метаболизма. Это соединение токсично для живой клетки, поэтому в клетках обязательно присутствует фермент каталаза, которая расщепляет пероксид водорода на воду и молекулярный кислород. Об активности каталазы можно судить по интенсивности выделения из клеток кислорода. 2Н₂О₂ --> 2H₂O + O₂­

Ход работы

1. Прилейте по 2 мл пероксида водорода в пробирки с сырым мясом и картофелем. Объясните наблюдаемые вами явления при действии пероксида на живые ткани.

2. Прилейте по 2 мл пероксида водорода в пробирки с вареным мясом и вареным картофелем. Объясните наблюдаемые вами явления при действии пероксида на мертвые ткани. Результаты занесите в таблицу.

Что делали

Что наблюдали

Вывод

Сырой картофель + Н₂О₂

Сырое мясо Н₂О₂

Варёный картофель + Н₂О₂

Варённое мясо Н₂О₂

4. Вывод: (закончи предложение)

• Во время расщепления каталазой пероксида водорода выделяется газ _____________

• При кипячении с ферментом каталазой происходит следующее: ___________________

• При охлаждении пробирок ферментативная активность каталазы не восстанавливается, так как ____________________________________

• У заболевших людей рекомендуется «сбивать температуру только тогда, когда она повышается выше 38 ⁰С, хотя известно, что высокая температура - это защитная реакция организма, так как

2.

Тесты .

I вариант.

1. Укажите название белка, выполняющего защитную функцию:

а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.

2. Белки - это..:

а) полисахариды, б) полипептиды, в) полинуклеотиды.

3. Первичная структура белка поддерживается за счёт связей:

а) ионных, б) пептидных, в) водородных.

4. Гидролиз белка используется для:

а) получения аминокислот, б) качественного обнаружения белка, в) разрушения третичной структуры.

5. Ферменты характеризуются

а)наличием активного центра, б)действуют при большой концентрации, в) молекулярная масса небольшая.

II вариант.

1. Укажите название белка, выполняющего ферментативную функцию:

а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.

2. Биологические свойства белка определяет структура:

а) третичная, б) вторичная, в) первичная.

3. Вторичная структура белка поддерживается за счёт связей:

а) ионных, б) пептидных, в) водородных.

4. Белки подвергаются реакции:

а) денатурации, б) обмена, в)нейтрализации.

5. Сложные белки состоят только из:

а) белковой части, б) белковой части и активатора, в) белковой части и активного центра.

III вариант.

1. Укажите название белка, выполняющего двигательную функцию:

а) гемоглобин, б) миозин, в) антитела.

2. Разрушение природной структуры белка - это:

а) сенатурация, б) деструкция, в) денатурация.

3. Третичная структура белка имеет вид:

а) спирали, б) глобул, в) линейной цепи.

4. Растворимые в воде белки - это:

а) фибриноген, б) фибрин, в) кератин.

5. Специфичность фермента отображает формула:

а) как ключ к замку, б) руки и перчатки, в) один фермент - один субстрат.

IV вариант.

1. Укажите название белка, выполняющего транспортную функцию:

а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела.

2. Аминокислоты проявляют свойства:

а) амфотерности, б) кислотности, в) основные.

3. Вторичная структура белка имеет вид:

а) линейной цепи, б) глобул, в) спирали.

4.По форме молекулы белки разделяют на:

а) палочковидной формы, б) глобулы, в) плоской формы.

5. Условия для работы ферментов в организме:

а) при обычной температуре и пониженном давлении, б) при обычной температуре и давлении, в) при обычной температуре и повышенном давлении.

Ответы:1 вариант: 1 - в, 2 - б, 3 - б, 4 - а, 5 - а.

2 вариант: 1 - б, 2 - в, 3 - в. 4 - а, 5 - б.

3 вариант: 1 -б, 2 - в. 3 - б, 4 - а, 5 - в.

4 вариант: 1 - а, 2 - а, 3 - в, 4 - б, 5 - б.

III. Д/з параграф (выуч.). Подготовить небольшие сообщения о значении ферментов в жизни человека по схеме.

Подводя итог урока, ещё раз повторю, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос «Что такое жизнь?», нужно знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь.